Влияние гаптоглобина на способность гемоглобина разлагать перекись водорода с образованием свободных радикалов
Аннотация
Изучено влияние гаптоглобина на Н202 -зависимую хемилюминесценцию (ХЛ) нативного гемоглобина и гемоглобина, модифицированного Н2О2 или НОСl. Показано, что гаптоглобин уменьшает интенсивность ХЛ нативного гемоглобина и количество радикалов, образующихся при взаимодействии гемоглобина с Н2О2. Предположено, что это влияние гаптоглобина обусловлено прежде всего уменьшением каталитической активности гемоглобина путем образования Нр—Нb комплекса. Было показано, что гаптоглобин одинаково эффективно ингибирует Н202-зависимую ХЛ как нативного гемоглобина, так и гемоглобина, преинкубированного с избытком Н2О2 или HOCL.
Об авторах
Э. В. Брюханова
Российский государственный медицинский университет
Россия
Россия
Москва
А. Н. Осипов
Российский государственный медицинский университет
Россия
Россия
Москва
Ю. А. Владимиров
Российский государственный медицинский университет
Россия
Россия
Москва
Список литературы
1. Якутова Э.Ш., Осипов А.И., Костенко О.В., Арнхольд И., Арнольд К., Владимиров Ю.А. Взаимодействие гипохлорита с оксигемоглобином приводит к освобождению железа в каталитически активной форме / / Биофизика.— 1992.— T.37.— С.1021— 1028.
2. Antonini Е., Brunori М. Hemoglobin and Mioglobin in Their Reactions with Ligands.— Amsterdam: North Holland Publ. Comp., 1971.
3. Bong-Sop Shim, Dae-Myung Jue. Simple spectrophotometric determination of haptoglobin level in serum / / Clin. Chim. Acta.— 1984.— Vol.136.— P.145— 153.
4. Bowman B.H., Barnett D.R. Haptoglobin / / Meth. Enzym.— 1988.— Vol.163.— P.462—474.
5. Claiborne A. Catalase activity / / Handbook of Methods of Oxygen Radical Research / Ed. R.A Greenwald.— Boca Raton: CRC Press, 1987.— P.283—284.
6. Gutteridge J.M.C. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from hemoglobin by peroxides / / FEBS Lett.— 1986.— Vol.201.— P.291—295.
7. Gutteridge J.M.C. The antioxidant activity of haptoglobin towards haemoglobin-stimulated lipid peroxidation / / Biochim. Biophys. Acta.— 1987.— Vol.917.— P.219—223.
8. Harel S., Salan M.A., Kanner J. Iron release from methyoglobin, methaemoglobin and cytochrom с by a system generating hydrogen peroxide / / Free Radical Res. Commun.— 1988.— Vol.5.— P .ll — 19.
9. Halliwell B. Albumin-an important extracellular antioxidant / / Biochem. Pharmacol.— 1988.— Vol.37.— P.569—571.
10. Kazlov A.V., Panasenko О .М., Yegorov D.Yu., Vol'nova T.V., Azizova O.A. Antioxidant praperties of albumin during the oxidation of linoleic acid and low density lipoproteins in the presence of ferrous ions / / Biomed. Sci.— 1991.— Vol.2.— P.530—535.
11. Loiseau P., Jallon P. Post-trarmatic epilepsy / / Prog. Neurol. Surg.— 1981.— Vol. 10.— P.323—343.
12. Morris J.C. The acid ionization constant of HOC1 from 5 to 35 С / / J.Phys.Chem.— 1966.— Vol.70.— P.3798—3805.
13. Pananga G., Rice-Evans C., Rule R., Leske D. Interaction between rupruted erythrocytes and low-density lippoproteins / / FEBS Lett.— 1992.— Vol.303.— P. 154— 158.
14. Puppo A., Halliwell B. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron / / Biochem. J.— 1988.— Vol.249.— P.185— 190.
15. Prtnam F.W. Haptoglobin / / The Plasma Proteins / Ed. F.W.Putnam.— New York: Acad. Press, 1975.— P .l—50.
16. Rosen A.D., Frumin N.V. Focal epileptogenesis after intracortical hemoglobin injection / / Exp. Neurol.— 1979.— Vol.66.— P.277—284.
17. Stefek R.P., Thomas M.J. Hydrogen peroxide modification of human oxyhemoglobin / Free Radical. Res. Commun.— 1991.— Vol. 12.— P.489—497.
Рецензия
Для цитирования:
Брюханова Э.В., Осипов А.Н., Владимиров Ю.А. Влияние гаптоглобина на способность гемоглобина разлагать перекись водорода с образованием свободных радикалов. Пульмонология. 1995;(1):56-59.
For citation:
Brukhanova E.V., Osipov A.N., Vladimirov Y.A. The haptoglobin effect on haemoglobin mediated decomposition of hydrogen peroxide yielding free radicals. PULMONOLOGIYA. 1995;(1):56-59. (In Russ.)
Просмотров:
163
Послать статью по эл. почте 