pulmoПульмонологияPULMONOLOGIYA0869-01892541-9617Scientific and Practical Journal “PULMONOLOGIYA” LLCpulmo-3669Research ArticleОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯORIGINAL STUDIESВлияние гаптоглобина на способность гемоглобина разлагать перекись водорода с образованием свободных радикаловThe haptoglobin effect on haemoglobin mediated decomposition of hydrogen peroxide yielding free radicalsБрюхановаЭ. В.BrukhanovaE. V.

Москва

ОсиповА. Н.OsipovA. N.

Москва

ВладимировЮ. А.VladimirovY. A.

Москва

Российский государственный медицинский университетRussian Federation199530031995015659Copyright © Брюханова Э.В., Осипов А.Н., Владимиров Ю.А., 19951995Брюханова Э.В., Осипов А.Н., Владимиров Ю.А.Brukhanova E.V., Osipov A.N., Vladimirov Y.A.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://journal.pulmonology.ru/pulm/article/view/3669

Изучено влияние гаптоглобина на Н202 -зависимую хемилюминесценцию (ХЛ) нативного гемоглобина и гемоглобина, модифицированного Н2О2 или НОСl. Показано, что гаптоглобин уменьшает интенсивность ХЛ нативного гемоглобина и количество радикалов, образующихся при взаимодействии гемоглобина с Н2О2. Предположено, что это влияние гаптоглобина обусловлено прежде всего уменьшением каталитической активности гемоглобина путем образования Нр—Нb комплекса. Было показано, что гаптоглобин одинаково эффективно ингибирует Н202-зависимую ХЛ как нативного гемоглобина, так и гемоглобина, преинкубированного с избытком Н2О2 или HOCL.

The effect of haptoglobin on H2O2 dependent chemiluminescence (ChL) of native and modified with H2O2 or HOCl haemoglobin was studied. It was shown that haptoglobin decreases the native haemoglobin ChL intensity and the number of radicals formed during the reaction of haemoglobin with H2O2. It was supposed that the effect of haptoglobin is conditioned primarily by the haemoglobin catalytic activity decrease through Hp—Hg complex formation. It was shown that haptoglobin inhibits effectively H202-dependent ChL of both native and preincubated with H2O2 or HOCL haemoglobin.

ReferencesЯкутова Э.Ш., Осипов А.И., Костенко О.В., Арнхольд И., Арнольд К., Владимиров Ю.А. Взаимодействие гипохлорита с оксигемоглобином приводит к освобождению железа в каталитически активной форме / / Биофизика.— 1992.— T.37.— С.1021— 1028.Якутова Э.Ш., Осипов А.И., Костенко О.В., Арнхольд И., Арнольд К., Владимиров Ю.А. Взаимодействие гипохлорита с оксигемоглобином приводит к освобождению железа в каталитически активной форме / / Биофизика.— 1992.— T.37.— С.1021— 1028.Antonini Е., Brunori М. Hemoglobin and Mioglobin in Their Reactions with Ligands.— Amsterdam: North Holland Publ. Comp., 1971.Antonini Е., Brunori М. Hemoglobin and Mioglobin in Their Reactions with Ligands.— Amsterdam: North Holland Publ. Comp., 1971.Bong-Sop Shim, Dae-Myung Jue. Simple spectrophotometric determination of haptoglobin level in serum / / Clin. Chim. Acta.— 1984.— Vol.136.— P.145— 153.Bong-Sop Shim, Dae-Myung Jue. Simple spectrophotometric determination of haptoglobin level in serum / / Clin. Chim. Acta.— 1984.— Vol.136.— P.145— 153.Bowman B.H., Barnett D.R. Haptoglobin / / Meth. Enzym.— 1988.— Vol.163.— P.462—474.Bowman B.H., Barnett D.R. Haptoglobin / / Meth. Enzym.— 1988.— Vol.163.— P.462—474.Claiborne A. Catalase activity / / Handbook of Methods of Oxygen Radical Research / Ed. R.A Greenwald.— Boca Raton: CRC Press, 1987.— P.283—284.Claiborne A. Catalase activity / / Handbook of Methods of Oxygen Radical Research / Ed. R.A Greenwald.— Boca Raton: CRC Press, 1987.— P.283—284.Gutteridge J.M.C. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from hemoglobin by peroxides / / FEBS Lett.— 1986.— Vol.201.— P.291—295.Gutteridge J.M.C. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from hemoglobin by peroxides / / FEBS Lett.— 1986.— Vol.201.— P.291—295.Gutteridge J.M.C. The antioxidant activity of haptoglobin towards haemoglobin-stimulated lipid peroxidation / / Biochim. Biophys. Acta.— 1987.— Vol.917.— P.219—223.Gutteridge J.M.C. The antioxidant activity of haptoglobin towards haemoglobin-stimulated lipid peroxidation / / Biochim. Biophys. Acta.— 1987.— Vol.917.— P.219—223.Harel S., Salan M.A., Kanner J. Iron release from methyoglobin, methaemoglobin and cytochrom с by a system generating hydrogen peroxide / / Free Radical Res. Commun.— 1988.— Vol.5.— P .ll — 19.Harel S., Salan M.A., Kanner J. Iron release from methyoglobin, methaemoglobin and cytochrom с by a system generating hydrogen peroxide / / Free Radical Res. Commun.— 1988.— Vol.5.— P .ll — 19.Halliwell B. Albumin-an important extracellular antioxidant / / Biochem. Pharmacol.— 1988.— Vol.37.— P.569—571.Halliwell B. Albumin-an important extracellular antioxidant / / Biochem. Pharmacol.— 1988.— Vol.37.— P.569—571.Kazlov A.V., Panasenko О .М., Yegorov D.Yu., Vol'nova T.V., Azizova O.A. Antioxidant praperties of albumin during the oxidation of linoleic acid and low density lipoproteins in the presence of ferrous ions / / Biomed. Sci.— 1991.— Vol.2.— P.530—535.Kazlov A.V., Panasenko О .М., Yegorov D.Yu., Vol'nova T.V., Azizova O.A. Antioxidant praperties of albumin during the oxidation of linoleic acid and low density lipoproteins in the presence of ferrous ions / / Biomed. Sci.— 1991.— Vol.2.— P.530—535.Loiseau P., Jallon P. Post-trarmatic epilepsy / / Prog. Neurol. Surg.— 1981.— Vol. 10.— P.323—343.Loiseau P., Jallon P. Post-trarmatic epilepsy / / Prog. Neurol. Surg.— 1981.— Vol. 10.— P.323—343.Morris J.C. The acid ionization constant of HOC1 from 5 to 35 С / / J.Phys.Chem.— 1966.— Vol.70.— P.3798—3805.Morris J.C. The acid ionization constant of HOC1 from 5 to 35 С / / J.Phys.Chem.— 1966.— Vol.70.— P.3798—3805.Pananga G., Rice-Evans C., Rule R., Leske D. Interaction between rupruted erythrocytes and low-density lippoproteins / / FEBS Lett.— 1992.— Vol.303.— P. 154— 158.Pananga G., Rice-Evans C., Rule R., Leske D. Interaction between rupruted erythrocytes and low-density lippoproteins / / FEBS Lett.— 1992.— Vol.303.— P. 154— 158.Puppo A., Halliwell B. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron / / Biochem. J.— 1988.— Vol.249.— P.185— 190.Puppo A., Halliwell B. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron / / Biochem. J.— 1988.— Vol.249.— P.185— 190.Prtnam F.W. Haptoglobin / / The Plasma Proteins / Ed. F.W.Putnam.— New York: Acad. Press, 1975.— P .l—50.Prtnam F.W. Haptoglobin / / The Plasma Proteins / Ed. F.W.Putnam.— New York: Acad. Press, 1975.— P .l—50.Rosen A.D., Frumin N.V. Focal epileptogenesis after intracortical hemoglobin injection / / Exp. Neurol.— 1979.— Vol.66.— P.277—284.Rosen A.D., Frumin N.V. Focal epileptogenesis after intracortical hemoglobin injection / / Exp. Neurol.— 1979.— Vol.66.— P.277—284.Stefek R.P., Thomas M.J. Hydrogen peroxide modification of human oxyhemoglobin / Free Radical. Res. Commun.— 1991.— Vol. 12.— P.489—497.Stefek R.P., Thomas M.J. Hydrogen peroxide modification of human oxyhemoglobin / Free Radical. Res. Commun.— 1991.— Vol. 12.— P.489—497.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.